胰蛋白酶和辣椒蛋白蛋白酶之间的差异|比较类似术语之间的差异

关键区别 - 胰蛋白酶vs chymotrypsin

蛋白质消化是生物体总消化过程中非常重要的过程。复杂蛋白被消化成其单体的氨基酸并通过小肠。蛋白质是必不可少的，因为它们在生物体中起主要功能和结构作用。蛋白质消化发生通过蛋白质消化酶其中包括胰蛋白酶，辣椒蛋白，肽酶和蛋白酶。胰蛋白酶是一种蛋白质消化的酶，可裂解肽键在包括赖氨酸和精氨酸在内的碱性氨基酸上。胰凝乳蛋白酶也是一种蛋白质消化酶，可在芳族氨基酸（例如苯丙氨酸，色氨酸和酪氨酸）上切割肽键。这关键区别胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶之间是氨基酸在蛋白质中裂解的位置。胰蛋白酶在碱性氨基酸位置裂解，而胰凝乳蛋白酶在芳香族氨基酸位置切割。

内容

1。概述和关键差异
2。什么是胰蛋白酶
3。什么是chymotrypsin
4。胰蛋白酶和辣椒蛋白蛋白酶之间的相似性
5。并排比较 - 胰蛋白酶与辣椒蛋白的表格形式
6。概括

什么是胰蛋白酶？

胰蛋白酶是属于丝氨酸蛋白酶及其主要底物的23.3 kDa蛋白，是碱性氨基酸。这些碱性氨基酸包括精氨酸和赖氨酸。胰蛋白酶是由库恩（Kuhne）于1876年发现的。胰蛋白酶是一个球状蛋白并以其非活性形式存在，即胰蛋白酶原-Zymogen。胰蛋白酶的作用机理基于丝氨酸蛋白酶活性。

胰蛋白酶在碱性氨基酸的C末端切割。这是一种水解反应，在小肠中以pH -8.0进行。胰蛋白酶原的激活是通过去除末端六肽进行的，并产生活性形式。胰蛋白酶。活性胰蛋白酶是两种主要类型。α - 胰蛋白酶和β-胰蛋白酶。它们的热稳定性和结构有所不同。胰蛋白酶的活性位点含有组氨酸（H63），天冬氨酸（D107）和丝氨酸（S200）。

图01：胰蛋白酶

胰蛋白酶的酶促作用被DFP，抑制蛋白，Ag抑制⁺，苯甲酰胺，以及EDTA。胰蛋白酶的应用包括组织解离，动物细胞培养中的胰蛋白酶化，胰蛋白酶映射，体外蛋白质研究，指纹以及在组织培养的应用中。

什么是chymotrypsin？

胰凝乳蛋白酶的分子量为25.6 kDa，属于丝氨酸蛋白酶家族，它是一种内肽酶。胰凝乳蛋白酶以其无活性形式存在，即胰促合蛋白酶原。chymotrypsin于1900年代发现。胰凝乳蛋白酶在芳香族氨基酸处水解肽键。这些芳族底物包括酪氨酸，苯丙氨酸和色氨酸。该酶的底物主要在L-异构体中，并且很容易作用于酰胺和酯氨基酸。胰凝乳蛋白酶作用的最佳pH值为7.8 - 8.0。胰凝乳蛋白酶的主要形式有两种形式，例如胰凝乳蛋白酶A和胰凝乳蛋白酶B，在结构和蛋白水解特性上它们略有不同。胰凝乳蛋白酶的活性位点含有催化三合会，由组氨酸（H57），天冬氨酸（D102）和丝氨酸（S195）组成。

图02：辣椒蛋白

胰凝乳蛋白酶的活化剂是溴苯基三甲基三铵，溴化十二烷基三甲基铵，己二甲基三甲基溴铵和溴化四丁胺铵。胰凝乳蛋白酶的抑制剂是肽基醛，硼酸和香豆素衍生物。胰凝乳蛋白酶在肽合成，肽映射和肽指纹印刷中用于商业使用。

胰蛋白酶和辣椒素之间有什么相似之处？

两种酶都是丝氨酸蛋白酶。
两种酶切割肽键。
这两种酶在小肠中起作用。
这两种酶以其无活性形式作为Zymogens存在。
两种酶均由其活性位点中含有组氨酸，天冬氨酸和丝氨酸的催化三合会组成。
两种酶最初都是从牛发现和提取的。
两种酶的生产都是通过重组DNA技术目前。
两种酶都对最佳碱性pH作用。
两种酶均使用体外在不同的行业。

胰蛋白酶和辣椒蛋白蛋白酶有什么区别？

胰蛋白酶与辣椒蛋白蛋白酶
胰蛋白酶是一种蛋白质消化酶，将在碱性氨基酸（例如赖氨酸和精氨酸）上切割肽键。	辣椒蛋白也是一种蛋白质消化酶，可在芳香族氨基酸（例如苯丙氨酸，色氨酸和酪氨酸）上切割肽键。
分子量
胰蛋白酶的分子量为23.3 K da。	胰凝乳蛋白酶的分子量为25.6 K Da。
基材
复杂的蛋白质被消化成其氨基酸的单体，并通过小肠吸收。	芳香氨基酸底物，例如酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸对胰凝乳蛋白酶作用。
酶的酶原形式
胰蛋白酶原是胰蛋白酶的无活性形式。	促胰蛋白酶原是胰凝乳蛋白酶的无活性形式。
激活剂
灯笼是胰蛋白酶的激活剂。	氯三铵，溴化十二烷基三甲基铵，己二烷基三甲基溴铵和溴溴溴铵是酪蛋白胆素的激活剂。
抑制剂
DFP，抑制蛋白，AG⁺，苯甲酰胺和EDTA是胰蛋白酶的抑制剂。	肽基醛，硼酸和香豆素衍生物是胰凝乳蛋白酶的抑制剂。

摘要 - 胰蛋白酶vs chymotrypsin

肽酶或蛋白水解酶通过肽键的水解裂解蛋白。胰蛋白酶在碱性氨基酸上切割肽键，而胰凝乳蛋白酶在芳族氨基酸残基上切割肽键。两种酶都是丝氨酸肽酶，在基本pH环境中起作用。目前，通过使用不同的细菌和真菌物种，使用重组DNA技术，使用重组DNA技术来生产胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶，因为这些酶具有很高的工业价值。这是胰蛋白酶和辣椒蛋白蛋白酶之间的区别。