的Km和Vmax的关键区别Km衡量一个有多容易酶能被饱和吗底物,而Vmax是酶被底物饱和时,酶被催化的最大速率。
Km可以描述为衬底的协调,达到最大速度的一半。另一方面,Vmax可以被描述为酶被底物完全饱和时的反应速率。
内容
1.概述和主要区别
2.是多少公里
3.什么是Vmax
4.表格形式的Km vs Vmax
5.总结- Km vs Vmax
公里是什么?
Km可以描述为衬底在达到最大速度的一半时的协调。换句话说,正是底物的浓度使酶达到Vmax的一半。因此,具有高Km的酶表明其低Km亲和力衬底。它还需要更大的底物浓度来达到Vmax。
在Michaelis-Menten动力学下讨论了酶活性的Km项。它是酶动力学的常用模型。这个模型是以德国生物化学家Leonor Michaelis和加拿大医生Maud Menten的名字命名的。这个模型用方程表示。
v = d[P]/dt = Vmax([S]/Km+[S])
在上式中,Vmax是在给定酶浓度的饱和底物浓度下,系统所能达到的最大速率。Km是米切里斯常数。如果它在数值上等于底物浓度,则反应速率为Vmax值的一半。
此外,单底物的生化反应通常被假设为Michaelis-Menten动力学,而不考虑该模型的任何潜在假设。
Vmax是什么?
Vmax可以描述为酶被底物完全饱和时的反应速率。此状态表示所有的结合位点不断被重新占用。换句话说,Vmax是酶与底物饱和时酶催化反应的最大反应速率或反应速度。
确定某一酶活性的Km和Vmax是很重要的,因为知道这些值可以让我们预测底物的代谢命运,以及在不同条件下通过每种途径的底物的相对数量。较低的Vmax值表明酶在次优条件下工作。
Km和Vmax的区别是什么?
术语Km和Vmax在酶促动力学中很重要。Km和Vmax的关键区别在于,Km衡量的是酶被底物饱和的难易程度,而Vmax是酶被底物饱和时被催化的最大速率。
下表总结了Km和Vmax的区别。
总结- Km vs Vmax
Km是衬底的协调,达到最大速度的一半。Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率。Km和Vmax的关键区别在于,Km衡量的是酶被底物饱和的难易程度,而Vmax是酶被底物饱和时被催化的最大速率。
参考:
1.”什么是酶动力学分析?概述.”提示生物系统2022年1月20日。
图片来源:
1.《Michaelis Menten曲线2》作者:Thomas Shafee——自己的作品4.0 (CC)通过共享维基
2.”酶动力学曲线由ImranKhan1992 -自己的作品(CC0)通过公共维基媒体
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